蛋白质泛素化(protein ubiquitination),理学-生物学-生物化学与分子生物学-生物化学与分子生物学-生物化学与分子生物学-蛋白质,泛素蛋白分子在一系列酶的催化下,特异地共价结合到底物蛋白质上的过程。泛素是由76个氨基酸残基组成的高度保守的蛋白质,因广泛存在于各类细胞中而得名。2004年,诺贝尔化学奖颁给了以色列生物化学家A.切哈诺沃[注]、A.赫什科[注]和美国生物学家I.罗斯[注],以表彰他们发现泛素介导的蛋白质降解作用。蛋白质泛素化是蛋白质翻译后修饰的常见形式,几乎在所有的细胞生命活动中都发挥作用。蛋白质泛素化过程涉及了泛素激活酶(ubiquitin activating enzyme; E1)、泛素结合酶 (ubiquitin conjugating enzyme; E2)和泛素连接酶 (ubiquitin ligase; E3)的级联催化反应。E1激活泛素形成E1-泛素中间体,E2将激活的泛素从E1转移到E2形成E2-泛素中间体,然后在E3的指导下将泛素特异地连接到目的蛋白质上。