内在无序蛋白（intrinsically unstructured proteins），理学-生物学-生物化学与分子生物学-生物化学与分子生物学-生物化学与分子生物学-蛋白质，缺乏固定的或有序的全部或部分三维结构的蛋白质。无序结构包括无规卷曲、熔融状态，以及多结构域蛋白质中结构域之间的柔性连接区或末端区域。内在无序蛋白与球蛋白、纤维状蛋白质、膜蛋白一起构成了蛋白质的主要类型。内在无序蛋白在蛋白质中占一定的比例，发挥重要的生物学功能。内在无序蛋白的发现对蛋白质结构领域中“一种蛋白质只存在一种三维结构”这种传统认识提出了挑战。它揭示一种蛋白质并非只能拥有唯一一种确定的构象，而是存在多重构象的系综。越来越多的证据表明，蛋白质的无序柔性区域更有利于与其他蛋白质、DNA、RNA及多糖等分子的结合。在结合过程中内在无序蛋白可能会发生构象改变，使得自身变得有序。蛋白质的功能依赖于具有柔性的无序区域，依赖于蛋白质的动力学。内在无序蛋白常与酶的催化、别构调节、细胞信号转导、转录调节及染色质重塑等重要生物学功能相关。