采用计算机辅助分子设计，应用定点突变技术（site-directmutagenesis）对野生型重组人粒细胞集落刺激因子（recombinanthumangranulocytecolonystimulatingfactor，rhG-CSF）的cDNA的碱基序列进行定点修饰，所产生的重组人粒细胞集落刺激因子突变体（rhG-CSFa）一级结构氨基酸序列有相应的特征性改变。在原核表达体系中表达rhG-CSFa，经过独特的蛋白复性和纯化等生产工艺，可显著提高G-CSFa的表达产量、生物活性、药理效应和产品的稳定性。获得的rhG-CSFa与膜受体的亲和力得到提高，从而增加了G-CSFa在人体内的半衰期，克服野生型G-CSF蛋白在常温下极易形成二硫键双体和多聚体而失去生物活性的缺点，使产品更易于储存和运输。