1951年，Pauling和Corey根据多肽链骨架中刚性肽平面及其他可以旋转的原子推测了多肽结构，认为最简单的排列方式是螺旋结构，称为a螺旋结构（a-helix)。多肽链主链围绕中心镇有规律螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每个氨基酸残基向上移动0.15nm，故螺距为0.54nm。α螺旋结构主要特点有：第一个肽平面联基（-C-）上的氧与第四个肽平面亚氨基（一NH一）上的氢形成氢键。氢键的方向与螺旋长轴基本平行）氢键是一种很弱的次级键，但由于主链上所有肽键都参与了氢键的形成，所以a螺旋很稳定。组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸，形成右手螺旋，φ=-57°，ψ=-47°.侧链R基团伸向螺旋外侧。根据多肽链主链旋转方向不同，a螺旋也可有左手螺旋，其φ=+57°，ψ=+47°，如噬热菌蛋白酶中就有左手a螺旋。