疏水性分析(analysis of hydrophobicity),理学-生物学-生物工程-蛋白质工程-蛋白质工程-蛋白质分子设计-蛋白质理性设计-蛋白质基本理化性质预测,蛋白质二级结构及三级结构预测中必要的过程。通过分析可以得到蛋白质的亲疏水区域。疏水性对应于将氨基酸残基从非极性相转移到水相的自由能的改变,反映了残基的侧链无法与水接触的程度,是稳定蛋白质结构的一个重要因素。亲水性则与之相反,它反映了残基从水相转移到非极性相的自由能变化。由于残基的主链原子是相同的,因此,亲水性和疏水性实际上是残基侧链在极性和非极性两相中分散的倾向性反映。已有多种衡量氨基酸亲疏水性的尺度。对蛋白质结构中每一残基侧链对溶剂的亲水性进行计算,然后根据国际上比较通用的一种判据进行判断,如果残基侧链对溶剂相对接触面积小于7%,那么该残基被称为疏水性的,在疏水性模式中用“i”表示;如果残基侧链对溶剂相对接触面积大于7%,则称该残基为溶剂亲水性的,在疏水性模式中用“o”表示。这样便计算出了各结构单元的疏水性模式。从中可以得到这一段肽链上每个残基疏水性和构象的关系,以及构象和氨基酸序列模式的关系。