氧合血红蛋白(oxyhemoglobin)是血红蛋白与氧分子可逆性结合而生成的一种物质。氧合血红蛋白能把氧气输送到组织中，作用很大。血红素铁原子为二价与O2、卟啉的4个N，与珠蛋白的组氨酸残基(咪唑)结合，成为八面体的络合物结构。它与游离的血红蛋白不同，是低自旋(spin)物质，吸收光谱也类似细胞色素还原型。氧分压和氧合血红蛋白的生成百分率(%)的图即结合曲线(解离曲线)，由于血红素间的相互作用的变构(alloste-ric)效应而呈S型。氧合血红蛋白的酸性比血红蛋白强，生成时放出H+，将此称为库效应。可以认为，它在肺中与氧结合并放出二氧化碳;在组织中在乳酸的生成与氧的游离的相互关系具有意义。